Реферат на тему ферменты по биологии

by ИннокентийPosted on

Величину V max можно определить из представленного графика путём аппроксимирования. Этот процесс катализирует большая группа ферментов, объединенных названием нуклеаз. Именно таким образом катализаторы снижают энергию активации химической реакции, в их присутствии гораздо более значительная доля молекул данной популяции вступает в реакцию в единицу времени. Особенность ферментов состоит в том, что об их наличии мы можем судить только по их действию. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [19].

Существуют ингибиторы двух основных типов: необратимые и обратимые. Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми реферат на тему ферменты по биологии связями и при определённых условиях легко отделяются [22]. Необратимые ингибиторы связывают или разрушают функциональную группу молекулы фермента. Например, диизопропилфторфосфат ДФФ, одно из первых отравляющих веществ нервно-паралитического действия присоединяется к OH-группе остатка серина в активном центре ацетилхолинэстеразы, играющей важную роль в передаче нервных импульсов, и фермент перестаёт функционировать.

ДФФ способен ингибировать целый класс ферментов, катализирующих гидролиз пептидов или эфирных связей, куда исполнительные органы самоуправления реферат ацетилхолинэстеразы входят трипсинхимотрипсин, эластаза, фосфоглюкомутаза и коконаза фермент, выделяемый личинкой шелкопряда для гидролиза шёлковых нитей и освобождения из кокона.

Характерной особенностью всех этих ферментов является наличие остатка серина в активном центре. Другой необратимый ингибитор, йодацетамид, может взаимодействовать с SH-группами остатков цистеина или с имидазольными группами остатков гистидинасодержащихся в активных центрах другого ряда ферментов. Обратимые ингибиторы по своей природе бывают конкурентными, неконкурентными и бесконкурентными. Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание с активным центром, но в отличие от субстрата связанный с ферментом конкурентный ингибитор не подвергается ферментативному превращению.

Отличительная особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что его можно ослабить или вовсе устранить, просто повысив концентрацию субстрата. По своей трёхмерной структуре конкурентные ингибиторы обычно напоминают субстрат данного фермента. Сукцинатдегидрогеназа не способна отщеплять водород от реферат на тему ферменты по биологии, но малонат занимает активный центр фермента, не давая ему возможности взаимодействовать с нормальным субстратом.

Повышение концентрации сукцината при фиксированной концентрации малоната снижает степень ингибирования фермента. В случае неконкурентного ингибирования вещество присоединяется к ферменту не в активном центре, а совсем в другом месте, однако при этом конформация молекулы фермента изменяется таким образом, что происходит обратимая инактивация его каталитического центра. Неконкурентные ингибиторы связываются обратимо как со свободным ферментом, так и с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивные комплексы фермент-ингибитор и фермент-субстрат-ингибитор.

Наиболее важные неконкурентные ингибиторы представляют собой образующиеся в живых организмах промежуточные продукты метаболизма, способные обратимо связываться со специфическими участками на поверхности регуляторных ферментов. Примером может служить ингибирование L-треониндегидратазы L-изолейцином [23]. При бесконкурентном ингибировании ингибитор связывается реферат на тему ферменты по биологии с фермент-субстратным комплексом, но не со свободным ферментом. Субстрат, связываясь с ферментом, изменяет его конформацию, что делает возможным связывание с ингибитором.

Ингибитор, в свою очередь, так меняет конформацию фермента, что дальнейший катализ становится невозможным. Метаболический путь — цепочка последовательных ферментативных реакций. В некоторых случаях молекулы конечного продукта метаболического пути связываются с продуцировавшим их ферментом и препятствуют дальнейшему образованию этого же самого продукта, таким образом конечный продукт тоже может являться ингибитором фермента.

Такая ситуация является частным случаем бесконкурентного ингибирования. Как правило, в таких случаях речь идёт о блокировании самой первой реакции данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется продукты метаболического пути в этом случае сами оказываются субстратами.

Так ингибирование конечным продуктом создаёт возможность для осуществления отрицательной обратной связи — важного способа поддержания гомеостаза относительного постоянства условий внутренней среды организмаа регуляция такого типа называется ингибированием по принципу обратной связиили ретроингибированием. Треониндегидратаза ингибируется продуктом последней реакции — изолейцином, причём изолейцин связывается не с субстратным центром фермента, а с другим специфическим участком его молекулы, называемым регуляторным центром.

Это взаимодействие не сопровождается образованием прочных ковалентных связей и поэтому легко обратимо. Ни один из промежуточных продуктов этой цепи реакций не ингибирует треониндегидратазу и ни один другой фермент цепи не ингибируется изолейцином, поэтому его можно причислить к высокоспецифическим ингибиторам треониндегидратазы [24].

[TRANSLIT]

Во многих ситуациях действие ферментов становится необходимым увеличить, т. Активаторы — разнообразные вещества органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций.

Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов. Получены доказательства, что около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов, без которых вообще очень многие ферменты становятся неактивными.

Так, при удалении цинка угольная ангидраза карбоангидразакатализирующая биосинтез и распад Н 2 СО 3практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменён никаким другим металлом.

В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса.

[TRANSLIT]

Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. Следует отметить также, что металлы нередко выступают в роли аллостерических модуляторов эффекторов. Взаимодействуя с аллостерическим центром, подобный эффектор способствует образованию наиболее выгодной пространственной конфигурации фермента и активного фермент-субстратного комплекса.

Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Согласно этой Московской номенклатуре название ферментов составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом.

Если химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает также химическое наименование акцептора.

В этом названии отмечены сразу три особенности: 1 субстратом является L-аланин; 2 акцептором служит 2-окcоглутаровая кислота; З от субстрата к акцептору передается аминогруппа. Названия ферментов по научной номенклатуре неизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздо сложнее старых, тривиальных. Так, уреаза тривиальное названиеускоряющая реакцию гидролиза реферат на тему ферменты по биологии мочевины на оксид углерода IV и аммиак, по научной номенклатуре именуется карбамид - амидогидролазой:.

В этом названии дано точное химическое наименование субстрата и указано, что фермент катализирует реакцию гидролиза аминогруппы. Трегалаза, ускоряющая реакцию гидролиза трегалозы, называется трегалозаглюко-гидролазой.

В связи со значительным усложнением научных названий в новой номенклатуре допускается сохранение наряду с новыми старых тривиальных, рабочих названий ферментов. Международной комиссией был составлен детальный список всех известных в то время ферментов, роды при узком тазе дополненный в г.

Таким образом, исключается возможность путаницы в наименовании ферментов. Для исследования или практического работника, занимающегося ферментами, определение активности ферментов - это постоянная, повседневная работа, потому что любое изучение свойств ферментов, любое применение их в практической деятельности- в медицине и в народном хозяйстве- всегда связано с необходимостью знать, с какой скоростью реферат на тему ферменты по биологии ферментативная реакция.

Современное состояние русского языка эссеСтрахование имущества физических лиц курсовая работаРеферат на тему энергия волн
Снятие эмоционального напряжения рефератЗаказать реферат в бийскеРеферат на тему экономическое учение а маршалла
Социальная активность учащихся рефератРеферат про жесткий дискОтчет по практике секретарь на предприятии
Контрольная работа 2 скалярное произведение векторов движения ответыОжирение и сахарный диабет рефератДоговор социального найма диссертация

Что бы понять и правильно оценить результаты определения ферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, от каких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неё влияние. Таких условий. Прежде всего это соотношение концентрации самих реагирующих веществ: фермента и субстрата. Далее, это всевозможные особенности той среды, в которой протекает реакция: температура, кислотность, наличие солей или других примесей, способных как ускорять, так и замедлять ферментативный процесс, и так далее.

Попытаемся рассмотреть поближе эти условия.

Реферат: Ферменты

Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН, при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина- важный критерий, служащий для характеристик фермента.

Иногда это свойство ферментов используют для их препаративного разделения. Наличие реферат на тему ферменты по биологии РН можно объяснить. Что ферменты представляют собой полиэлектролиты и их заряд зависит от значения РН Смотри приложение 2. Иногда сопутствующие вещества могут изменить оптимум РН, например буферные растворы. В некоторых случаях в зависимости от субстратов ферменты с неярко выраженной специфичностью имеют несколько оптимумов. Например, пепсин расщепляет белки яйца при РН 1,5- 2,0, синтетические субстраты- при РН 4,0.

Отсюда следует, что величина РН оптимум - весьма чувствительный признак для данного фермента. Она зависит от природы субстрата, состава буферного раствора и поэтому не является истинной константой.

Физиология животных. Выберите предмет: Микроэкономика Выберите раздел: Теория производства. Эволюция органического мира. Выберите раздел: Адаптация организма.

Нужно иметь в виду также свойства ферментов как белковых тел, способных к кислотно-щелочной денатурации. Поэтому при определении оптимума РН, в котором сохраняется физико-химическая стабильность фермента.

Кислотно-щелочная денатурация может привести к необратимым изменениям структуры фермента с утратой его каталитических свойств. Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрат ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается.

Такие вещества получили название активаторов. При этом вещества, катализирующие ферментативные реакции, непосредственного участия в них не принимают. На активность одних ферментов существенно влияет концентрация солей в системе, другие ферменты не чувствительны к присутствию ионов. Однако некоторые ионы абсолютно необходимы для нормального функционирования некоторых ферментов. Известны ионы, которые тормозят активность одних ферментов и являются активаторами для.

В большинстве случаев один или реферат на тему ферменты по биологии иона могут человек индивид личность философия тот или иной фермент. Смирнова Основы биологии. Механизм влияния реферат на тему ферменты по биологии металлов- активаторов может быть различным. Прежде всего, металл может быть компонентом активного центра фермента.

Но может действовать как связующий мостик между ферментом и субстратом удерживая субстрат у активного центра фермента.

Имеются данные о том, что ионы металлов способны связывать органическое соединение с белками и, наконец, один из возможных механизмов действия металлов как активаторов- это изменение константы равновесия ферментативной реакции. Доказано, что анионы также влияют на активность ряда ферментов.

Например, очень велико влияние СI- на активность А - амилазы животного происхождения. Наряду. Такие вещества принято называть ингибиторами.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс

Ингибиторы — это вещества, действующие определённым химическим путём на ферменты и по характеру своего действия, могут быть подразделены на обратимые и необратимые ингибиторы. Для обратимого торможения Характерно равновесие между ферментом и ингибитором с определённой константой равновесия. Система такого типа характеризуется определённой степенью торможения, зависящей от концентрации ингибитора, при этом торможение достигается быстро и после этого не зависит от времени.

При удалении ингибитора с помощью диализа активность фермента восстанавливается. Необратимое торможение, прежде всего, выражается в том, что диализ не способствует восстановлению активности фермента.

И в отличии от обратимого торможения усиливается со временем, так что может наступить полное торможение каталитической активности фермента при очень низкой концентрации ингибитора. В этом случае эффективность действия ингибитора зависит не от константы равновесия, а от константы скорости, определяющей долю фермента, подвергшегося торможению в данном случае.

Температура — один из важнейших факторов внешней среды, который независимо от состояния равновесия реакции меняет её скорость. Поэтому при ферментативных реакциях при повышении температуры на 10 С процесс ускоряется в 1,5 — 2 раза. При дальнейшем повышении температуры присоединяются денатурационные процессы, характерные для всех белков и в то м числе для ферментов, поэтому наблюдается затухание скорости реакции Смотри приложение 3.

Температурным оптимумом реакции называют температуру, при которой одно её действие вызывает ускорение реакции, катализируемой данным ферментом. Для большинства ферментов животного происхождения он равен 40 — 50 С, для растительного происхождения он равен 50 — 60 С.

Почти все ферменты разрушаются при реферат на тему ферменты по биологии 80 С. Но для работы по охотоведению ферментов в настоящее время реферат на тему ферменты по биологии возможность восстановления их каталитической активности в случае обратимого процесса денатурации белка.

Известны и такие ферменты, максимальная активность которых проявляется при более низких температурах. Смирнова Основы биохимии. Понижение температуры снижает скорость ферментативных реакций. Большинство ферментов при 0 С ещё не утрачивают своих каталитических свойств, но при замораживании химические реакции прекращаются. При последующем оттаивании, если соблюдается определённые условия, ферментативная активность клеток может быть восстановлена.

Реферат на тему ферменты по биологии 9883

При изучении действия давления на скорость ферментативных реакций необходимо, прежде всего, учитывать, как и при изучении других факторов, возможность денатурации ферментов при высоком давлении. Если константа скорости ферментативной реакции растёт с повышением давления, то образование активного комплекса происходит с уменьшением объёма и наоборот, если при увеличении давления образование активного комплекса сопровождается увеличением объёма, то константа скорости реакции снижается.

Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации, как субстрата, так и фермента. Обычно скорость реакции прямо пропорциональна количеству фермента, при условии если содержание субстрата в в пределах оптимума или немного выше. При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата. Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса — Ментона, то. На графике показано соотношение скорости реакции и концентрации субстрата.

В восходящей части гиперболы при низких концентрациях субстрата скорость реакции пропорциональна концентрации субстрата. В верхней части, реферат на тему ферменты по биологии концентрация субстрата высока, скорость реакции приближается к максимальному значению и почти не зависит от концентрации. Первое объяснение этой кривой было дано Генри год.

Он высказал предположение, что а основе этой реакции лежит образование субстрат - ферментного комплекса. В дальнейшем эта теория была экспериментально обоснована Михаэлисом — Ментеном и не утратила своего значения до настоящего времени. Предполагалось, что ферменты адсорбируют на своей поверхности реагирующие молекулы, в результате чего на участках сорбции концентрация молекул субстрата увеличивается, и это повышает вероятность протекания реакции между.

Постепенно сложилось мнение, что фермент не сорбирует субстрат на своей поверхности, а вступает с ним во взаимодействие, причём это взаимодействие на первом этапе состоит в образовании непрочного соединения- комплекса между доклад на тему мировой рынок и субстратом.

Популяционная генетика. Выберите раздел: Клетки тела человека. Ткани организма. Выберите раздел: Класс Земноводные Амфибии. Класс Млекопитающие. Класс Пресмыкающиеся Рептилии. Класс Птицы. Подтип Бесчерепные. Строение и жизнедеятельность животных. Тип Моллюски. Тип Хордовые. Тип Членистоногие. Типы Губки и Кишечнополостные.

Черви Плоские, Круглые, Кольчатые. Выберите раздел: Грибы. Морфология грибов. Физиология грибов. Медицинская микробиология.

Выберите раздел: Адаптация организма. Биологические жидкости. Биологические циклы и ритмы. Патологические процессы.

Поведение человека. Физиологические процессы. Физиология нервной системы. Физиология репродуктивной системы. реферат на тему ферменты по биологии

Прежде всего, металл может быть компонентом активного центра фермента. Смоленск Содержание: 1. Материал из Википедии — свободной энциклопедии. Химические вещества и элементы.

Выберите раздел: Белки. Клеточные процессы. Межклеточные контакты. Структуры прокариотической клетки. Структуры эукариотической клетки. Выберите раздел: Антропогенез [эволюция человека]. Доказательства эволюции. История эволюционного учения. Микроэволюция и макроэволюция. Происхождение и периоды развития жизни. Эволюционные теории и концепции.

Контакты Ответы на вопросы FAQ. Скачать реферат бесплатно. Дальнейшее знакомство с ферментами ученики продолжают в курсе "Общая биология". История астрономии. Космические технологии. Небесная механика. Об астрономии. Выберите предмет: Анатомия Выберите раздел: Общие темы анатомия. Выберите раздел: Астробиологические гипотезы.

Реферат на тему ферменты по биологии 8635

Выберите раздел: Систематика животных. Систематика растений. Выберите раздел: Развитие онтогенез. Выберите раздел: Генетическая инженерия. Общие темы биотехнология. Выберите раздел: Биомолекулы. Общие темы биохимия. Выберите раздел: Альгология. Анатомия растений. Морфология растений.

Общие темы ботаника. Выберите раздел: Взаимодействие генов. Генетика человека.